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乳糖(lac)操纵子诱导为什么会被IPTG取代?

在基因工程技术中,外源重组蛋白表达一直以来备受人们关注,如利用转基因技术,把人类的胰岛素基因,插入进大肠杆菌的基因组内。让大肠杆菌源源不断地合成人类胰岛素,供我

在基因工程技术中,外源重组蛋白表达一直以来备受人们关注,如利用转基因技术,把人类的胰岛素基因,插入进大肠杆菌的基因组内。让大肠杆菌源源不断地合成人类胰岛素,供我们使用。可见大肠杆菌(E.coli)是广泛用于生产外源重组蛋白的宿主之一,我们称之为原核表达系统,而在原核表达系统中,乳酸(lac)操纵子表达系统最为常用。


   

E.coli的乳糖操纵子如上图


如上图所示,其结构含 Z、Y 及 A 三个结构基因,分别编码β-半乳糖苷酶、乳酸渗透酶和乙酰基转移酶,此外还有一个操纵序列O、一个启动序列P及一个调节基因I。I基因编码一种阻遏蛋白,后者与O序列结合,使操纵子受阻遏而处于关闭状态。在启动序列P上游还有一个分解(代谢)物基因激活蛋白(CAP)结合位点。由P序列、O序列和CAP结合位点共同构成 lac 操纵子的调控区,三个酶的编码基因即由同一调控区调节,实现基因产物的协调表达 。在没有乳糖存在时,lac操纵子处于阻遏状态。此时I序列在P启动序列操纵下表达的lac阻遏蛋白与O序列结合,阻碍RNA聚合酶与P序列结合,抑制转录起动。当有乳糖存在时,lac 操纵子即可被诱导。在这个操纵子体系中,真正的诱导剂并非乳糖本身。乳糖进入细胞,经β-半乳糖苷酶催化,转变为半乳糖。后者作为一种诱导剂分子结合阻遏蛋白,使蛋白构象变化,导致阻遏蛋白与O序列解离、发生转录。


由于lac阻遏蛋白的存在和大肠杆菌内源性乳糖比较缺乏,大肠杆菌表达重组蛋白往往依赖外源诱导物。


常言道,结构决定性质,联想药理学中竞争性抑制剂的概念,异丙基硫代半乳糖苷(IPTG)应运而生了。


IPTG是一种乳糖结构类似物,其通过结合lac阻遏物,从而释放O序列,使下游人为插入的目的基因得以顺利转录、表达。而IPTG无法被E.coli降解,可以反复诱导重组蛋白表达,诱导效率较高。


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